El sincrotró ALBA (UAB) s’estrena com a microscopi per determinar l’estructura de proteïnes
L’estructura de la proteïna LC8 permet descobrir un mecanisme de regulació relacionat amb la divisió cel·lular, amb possibles aplicacions mèdiques
Una investigació liderada per la Universitat Autònoma de Barcelona UAB ha determinat l’estructura tridimensional d’unes proteïnes relacionades amb el bon funcionament del procés de divisió cel·lular, la parella LC8 i Nek9. La recerca, publicada a Journal of Biological Chemistry, podria tenir implicacions en l’estudi de malalties relacionades amb aquest procés, com el càncer.
Es tracta de la primera publicació de l’estructura cristal·lina d’una proteïna obtinguda mitjançant el sincrotró ALBA.
Un equip liderat per David Reverter, investigador de l’Institut de Biotecnologia i Biomedicina (IBB) de la UAB, ha determinat per primera vegada l’estructura tridimensional d’una parella de proteïnes, LC8 i Nek9. Segons si s’enllacen o no, la proteïna Nek9 regula que els cromosomes s’organitzin i se separin de manera ordenada durant la divisió cel·lular.
Analitzant l’estructura tridimensional, els científics han aconseguit descobrir un nou mecanisme que interfereix en la formació d’aquest enllaç de proteïnes i, per tant, que també participa en la regulació correcta de la divisió cel·lular i en altres processos generals de la cèl·lula. La descoberta, a nivell fonamental, podria tenir implicacions en l’estudi de malalties relacionades amb els processos de divisió cel·lular, com el càncer.
L’estructura tridimensional, publicada a Journal of Biological Chemistry, s’ha obtingut a partir de les observacions a la línia de llum XALOC del sincrotró ALBA. Es tracta de la primera estructura cristal·lina d’una proteïna obtinguda mitjançant la llum d’aquest sincrotró i publicada en una revista científica.
En la recerca han participat investigadors de la Unitat de Biologia Estructural de l’Institut de Biotecnologia i Biomedicina (IBB) de la UAB, del Departament de Bioquímica i Biologia Cel·lular i Molecular de la Universitat de Saragossa, de l’Institut de Biocomputació i Física dels Sistemes Complexos (BIFI), i de l’Institut de Recerca Biomèdica de Barcelona (IRB).♦
Article de recerca: Pablo Gallego, Adrian Velazquez-Campoy, Laura Regué, Joan Roig and David Reverter. “Structural analysis of the regulation of the DYNLL/LC8 binding to Nek9 by phosphorylation”, Journal of Biological Chemistry. March 12, 2013, doi: 10.1074/jbc.M113.459149/
Estructura cristal·lina de la proteïna LC8 enllaçada amb el pèptid Nek9, obtinguda a l’estació experimental XALOC del sincrotró ALBA, publicada a Journal of Biological Chemistry.
